Galvenā atšķirība starp ubikvitināciju un sumoilāciju ir tā, ka ubikvitinācija ir pēctranslācijas modifikācija, kas var iezīmēt olb altumvielas sadalīšanai vai kam ir citas atsevišķas funkcijas, savukārt sumoilācija ir pēctranslācijas modifikācija, ko neizmanto šūnās, lai atzīmētu proteīnus. degradācija.
Pēctranslācijas modifikācijas ir kovalentas un fermentatīvas modifikācijas, kas notiek pēc proteīnu sintēzes. Šīs modifikācijas regulē olb altumvielu aktivitātes. Mazu ķīmisko grupu piesaiste, cukurs, lipīdi un polipeptīdi modificē olb altumvielas. Ubikvitīns ir vispazīstamākais polipeptīdu modifikators. Turklāt ir vairāki ubikvitīnam līdzīgi proteīni. Viens no šādiem modifikatoriem ir mazs ar ubikvitīnu saistīts modifikators (SUMO). Tāpēc ubikvitinācija un sumoilācija ir divas pēctranslācijas modifikācijas. Ubikvitinācija iezīmē olb altumvielas degradācijai. Turpretim sumoilāciju neizmanto, lai atzīmētu olb altumvielas sadalīšanai. Abas modifikācijas regulē olb altumvielu lokalizāciju un aktivitāti. Tie ir atgriezeniski procesi.
Kas ir ubikvitinācija?
Ubikvitīns ir polipeptīdu modifikators. Tas ir mazs proteīns, kas darbojas kā molekulārais tags proteīnu pēctranslācijas modifikācijā. Ubikvitinācija ir process, kurā pēctranslācijas modifikācijām tiek izmantots ubikvitīns. Dažādi enzīmi katalizē ubikvitīna kovalento konjugāciju ar olb altumvielām. Tas notiek ATP klātbūtnē. Enzīmi, kas katalizē ubikvitināciju, ir ubikvitīnu aktivējošie enzīmi, ubikvitīnu konjugējošie enzīmi un ubikvitīna ligāzes.
Attēls 01: Ubikvitinācija
Ubikvitinācijai ir svarīga loma proteolītiskās sadalīšanās procesā. Turklāt ubikvitinācija var arī regulēt olb altumvielu lokalizāciju un aktivitāti. Šo procesu var mainīt, iedarbojoties deubikvitināzes enzīmiem.
Kas ir SUMOilācija?
SUMOilācija ir vēl viena pēctranslācijas modifikācija, izmantojot mazus ubikvitīnam līdzīgus modifikatorus (SUMO). SUMO kovalentā piesaiste maina proteīna struktūru un funkcijas. SUMOilēšana kovalenti modificē lielu skaitu proteīnu, kas iesaistīti daudzos šūnu procesos, tostarp gēnu ekspresijā, hromatīna struktūrā, signālu pārvadē un genoma uzturēšanā.
Attēls 02: SUMO proteīns
SUMOilācija regulē olb altumvielu lokalizāciju un aktivitāti līdzīgi kā ubikvitinācija. Tomēr, atšķirībā no ubikvitinācijas, sumoilēšana nemarķē vai neapzīmē olb altumvielas sadalīšanai. Līdzīgi kā ubikvitinācija, sumoilēšana ir fermentatīvs process, ko katalizē fermenti.
Kādas ir līdzības starp ubikvitināciju un SUMOilāciju?
- Ubiquitination un Sumoilation ir divas svarīgas pēctranslācijas modifikācijas.
- Gan sumoilācija, gan ubikvitinācija ir atgriezeniski procesi.
- Viņiem ir izšķiroša nozīme bioloģiskajās funkcijās.
- Dažus proteīnus var modificēt ar SUMO un ubikvitīnu.
- Abi procesi maina olb altumvielu darbību.
- Turklāt abas pēctranslācijas modifikācijas regulē olb altumvielu lokalizāciju un aktivitāti.
- Tiem ir nepieciešama fermentu kaskāde.
Kāda ir atšķirība starp ubikvitināciju un SUMOilāciju?
Ubikvitinācija un SUMOilācija ir divas pēctranslācijas modifikācijas, kas maina proteīnu darbību. Ubikvitinācija ir ubikvitīna kovalenta konjugācija ar olb altumvielām, savukārt SUMOilācija ir SUMO pievienošana olb altumvielām. Turklāt ubikvitinācija marķē olb altumvielas proteolītiskajai noārdīšanai, savukārt SUMOylation nemarķē proteīnus noārdīšanai. Tādējādi šī ir galvenā atšķirība starp ubikvitināciju un sumoilāciju.
Zemāk infografikā ir parādīta sīkāka informācija par atšķirību starp ubikvitināciju un sumoilāciju.
Kopsavilkums - ubikvitinācija pret SUMOilāciju
Ubikvitinācija un sumoilācija ir divas svarīgas pēctranslācijas modifikācijas. Abi ir atgriezeniski procesi, ko katalizē fermenti. Ubikvitinācijā ubikvitīns ir polipeptīda modifikators, savukārt sumoilēšanā modifikatori ir SUMO. Ubikvitīni ir kovalenti konjugēti ar olb altumvielām un maina to struktūru un funkcijas. SUMO tiek pievienoti olb altumvielām sumoilēšanā. SUMOilēšana reakcijas shēmas un izmantoto enzīmu klašu ziņā ir analoga visuresošajai. Bet ubikvitinācija iezīmē proteīnus no proteasomām atkarīgai degradācijai, savukārt sumoilēšana neietver proteīnu marķēšanu degradācijai. Tādējādi šī ir galvenā atšķirība starp ubikvitināciju un sumoilāciju.
