Bloķēšana vs atslēga pret ietilpību
Fermenti ir pazīstami kā bioloģiskie katalizatori, kurus izmanto gandrīz visās šūnu reakcijās organismos. Tie var palielināt bioķīmiskās reakcijas ātrumu, reakcijas rezultātā nemainot pašu fermentu. Pateicoties tā atkārtotai izmantošanai, pat neliela fermenta koncentrācija var būt ļoti efektīva. Visi fermenti ir olb altumvielas un lodveida formas. Tomēr, tāpat kā visi citi katalizatori, šie bioloģiskie katalizatori nemaina galīgo produktu daudzumu un nevar izraisīt reakcijas. Atšķirībā no citiem parastajiem katalizatoriem fermenti katalizē tikai viena veida atgriezeniskas reakcijas, tā sauktās reakcijas specifiskās. Tā kā fermenti ir olb altumvielas; tie var darboties noteiktā temperatūras, spiediena un pH diapazonā. Lielākā daļa enzīmu katalizē reakcijas, veidojot virkni “enzīmu-substrātu kompleksu”. Šajos kompleksos substrāts visciešāk saistās ar fermentiem, kas atbilst pārejas stāvoklim. Šim stāvoklim ir viszemākā enerģija; tāpēc tas ir stabilāks nekā nekatalizētas reakcijas pārejas stāvoklis. Līdz ar to ferments samazina bioloģiskās reakcijas aktivācijas enerģiju, ko tas katalizē. Lai izskaidrotu, kā veidojas enzīmu-substrātu kompleksi, tiek izmantotas divas galvenās teorijas. Tās ir bloķēšanas un atslēgas teorija un inducētās atbilstības teorija.
Slēdzenes un atslēgas modelis
Enzīmiem ir ļoti precīza forma, kas ietver plaisu vai kabatu, ko sauc par aktīvajām vietām. Šajā teorijā substrāts iekļaujas aktīvā vietā kā atslēga slēdzenē. Galvenokārt jonu saites un ūdeņraža saites notur substrātu aktīvajās vietās, veidojot enzīma-substrāta kompleksu. Kad tas ir izveidots, ferments katalizē reakciju, palīdzot mainīt substrātu, sadalot to vai saliekot kopā gabalus. Šī teorija ir atkarīga no precīza kontakta starp aktīvajām vietām un substrātu. Tāpēc šī teorija var nebūt pilnīgi pareiza, it īpaši, ja ir iesaistīta substrāta molekulu nejauša kustība.
Induced-Fit Model
Šajā teorijā aktīvā vieta maina savu formu, lai aptvertu substrāta molekulu. Enzīms pēc saistīšanās ar noteiktu substrātu iegūst visefektīvāko formu. Tāpēc substrāts ietekmē fermenta formu tāpat kā cimda formu, ko ietekmē roka, kas to valkā. Tad enzīma molekula savukārt deformē substrāta molekulu, sasprindzinot saites, un padara substrātu mazāk stabilu, tādējādi pazeminot reakcijas aktivācijas enerģiju. Tā kā aktivācijas enerģija ir zema, reakcija notiek lielā ātrumā, veidojot produktus. Pēc produktu izdalīšanās fermenta aktivācijas vieta atgriežas sākotnējā formā un saistās ar nākamo substrāta molekulu.
Kāda ir atšķirība starp bloķēšanu un atslēgu un inducēto piemērotību?
• Inducētās atbilstības teorija ir modificēta bloķēšanas un atslēgas teorijas versija.
• Atšķirībā no bloķēšanas un atslēgas teorijas, inducētās atbilstības teorija nav atkarīga no precīza kontakta starp aktīvo vietu un substrātu.
• Inducētās atbilstības teorijā enzīma formu ietekmē substrāts, savukārt bloķēšanas teorijā substrāta formu ietekmē ferments.
• Atslēgas un atslēgas teorijā aktīvo vielu vietām ir precīza forma, turpretim induced- fit teorijā aktīvajai vietai sākotnēji nav precīzas formas, bet vēlāk vietas forma veidojas atbilstoši substrātam., kas būs saistošs.
