Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm

Satura rādītājs:

Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm
Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm

Video: Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm

Video: Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm
Video: Chapter 4 - pt5: Tertiary Structure 2024, Jūlijs
Anonim

Galvenā atšķirība - Alpha Helix vs Beta kroku loksne

Alfa spirāles un beta kroku loksnes ir divas visbiežāk sastopamās sekundārās struktūras polipeptīdu ķēdē. Šīs divas strukturālās sastāvdaļas ir pirmie galvenie soļi polipeptīdu ķēdes locīšanas procesā. Galvenā atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm ir to struktūrā; tiem ir divas dažādas formas, lai veiktu konkrētu darbu.

Kas ir Alpha Helix?

Alfa spirāle ir labās puses aminoskābju atlikumu spirāle polipeptīdu ķēdē. Aminoskābju atlikumu diapazons var svārstīties no 4 līdz 40 atlikumiem. Ūdeņraža saites, kas veidojas starp augšējās spoles C=O grupas skābekli un apakšējās spoles N-H grupas ūdeņradi, palīdz noturēt spoli kopā. Ūdeņraža saite veidojas uz katriem četriem aminoskābju atlikumiem ķēdē iepriekšminētajā veidā. Šis vienotais modelis piešķir tai noteiktas iezīmes, piemēram, spoles biezumu, un tas nosaka katra pilnā pagrieziena garumu gar spirāles asi. Alfa spirāles struktūras stabilitāte ir atkarīga no vairākiem faktoriem.

Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksni
Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksni

O atomi sarkanā krāsā, N atomi zilā krāsā un ūdeņraža saites kā zaļas punktētas līnijas

Kas ir beta kroku loksne?

Beta kroku loksne, kas pazīstama arī kā beta loksne, tiek uzskatīta par proteīnu sekundārās struktūras otro formu. Tas satur beta pavedienus, kas sāniski savienoti ar vismaz divām vai trim ūdeņraža saitēm, veidojot savītu, kroku loksni, kā parādīts attēlā. Beta virkne ir polipeptīdu ķēdes posms; tā garums parasti ir vienāds ar 3 līdz 10 aminoskābēm, ieskaitot mugurkaulu paplašinātā apstiprinājumā.

Galvenā atšķirība - Alpha Helix vs Beta kroku loksne
Galvenā atšķirība - Alpha Helix vs Beta kroku loksne

4-pavedienu antiparalēlais β loksnes fragments no enzīma katalāzes kristāla struktūras.

a), kas parāda antiparalēlas ūdeņraža saites (punktētas) starp peptīdu NH un CO grupām blakus esošajās virknēs. Bultiņas norāda ķēdes virzienu, un elektronu blīvuma kontūras iezīmē ne-H atomus. O atomi ir sarkanas bumbiņas, N atomi ir zili, un H atomi vienkāršības labad ir izlaisti; sānu ķēdes tiek rādītas tikai līdz pirmajam sānu ķēdes C atomam (zaļš)

b) Skats no malas uz diviem centrālajiem β pavedieniem

Beta kroku loksnēs polipeptīdu ķēdes iet līdzās. Tā iegūst nosaukumu “kroku loksne” struktūras viļņveidīgā izskata dēļ. Tie ir savstarpēji saistīti ar ūdeņraža saitēm. Šī struktūra ļauj veidot vairāk ūdeņraža saites, izstiepjot polipeptīda ķēdi.

Kāda ir atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksnēm?

Alfa spirāles un beta kroku loksnes struktūra

Alpha Helix:

Šajā struktūrā polipeptīda mugurkauls ir cieši saistīts ap iedomātu asi kā spirālveida struktūra. To sauc arī par peptīdu ķēdes spirālveida izkārtojumu.

Alfa spirāles struktūras veidošanās notiek, kad polipeptīdu ķēdes tiek savītas spirālē. Tas ļauj visām aminoskābēm ķēdē veidot ūdeņraža saites (saiti starp skābekļa molekulu un ūdeņraža molekulu) savā starpā. Ūdeņraža saites ļauj spirālei noturēt spirāles formu un nodrošina stingru spoli. Šī spirālveida forma padara alfa spirāli ļoti spēcīgu.

Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksni -2
Atšķirība starp Alpha Helix un Beta kroku loksni -2

Ūdeņraža saites ir norādītas ar dzelteniem punktiem.

Beta kroku loksne:

Kad divi vai vairāki polipeptīdu ķēdes fragmenti pārklājas viens ar otru, veidojot viens ar otru ūdeņraža saišu rindu, var atrast šādas struktūras. Tas var notikt divos veidos; paralēlais izvietojums un antiparalēlais izvietojums.

Struktūras piemēri:

Alfa spirāle: roku vai kāju nagus var uzskatīt par alfa spirāles struktūras piemēru.

Beta kroku loksne: spalvu struktūra ir līdzīga beta kroku loksnes struktūrai.

Struktūras iezīmes:

Alfa spirāle: alfa spirāles struktūrā katrā spirāles apgriezienā ir 3,6 aminoskābes. Visas peptīdu saites ir trans un plakanas, un N-H grupas peptīdu saitēs ir vērstas vienā virzienā, kas ir aptuveni paralēli spirāles asij. Visu peptīdu saišu C=O grupas ir vērstas pretējā virzienā, un tās ir paralēlas spirāles asij. Katras peptīdu saites C=O grupa ir saistīta ar peptīdu saites N-H grupu, veidojot ūdeņraža saiti. Visas R grupas ir vērstas uz āru no spirāles.

Beta kroku loksne: katra peptīdu saite beta kroku loksnē ir plakana un tai ir transkonformācija. Peptīdu saišu C=O un N-H grupas no blakus esošajām ķēdēm atrodas vienā plaknē un ir vērstas viena pret otru, veidojot starp tām ūdeņraža saiti. Visas R-grupas jebkurā ķēdē var atrasties virs un zem lapas plaknes.

Definīcijas:

Sekundārā struktūra: tā ir salokāma proteīna forma, pateicoties ūdeņraža saitei starp tā amīda un karbonilgrupām.

Ieteicams: