Galvenā atšķirība starp pozitīvo un negatīvo allosterismu ir tāda, ka pozitīvajam allosterismam proteīnos ir augsta afinitāte pret ligandiem, turpretim negatīvajam alosterismam proteīnos ir zema afinitāte pret ligandiem.
Allosterisms jeb allosteriskā uzvedība ir parādība, kurā proteīna aktivitāte var tikt mainīta atkarībā no dažu molekulu saistīšanās vietā, kas nav proteīna aktīvā vieta (īpaši fermentos). Pozitīvs allosterisms norāda, ka efektormolekulas saistīšanās ar fermentu liek fermentam mainīt savu konfigurāciju aktīvā formā. Turpretim negatīvs allosteirsms norāda, ka efektormolekulas saistīšanās liek fermentam mainīt savu konfigurāciju no aktīvās formas uz neaktīvu formu.
Kas ir pozitīvais allosterisms?
Pozitīvs allosterisms ir proteīna (galvenokārt enzīma) konfigurācijas maiņa no neaktīvās formas uz aktīvo formu, saistoties ar efektormolekulu. Efektormolekula saistās ar vietu, kas nav enzīma aktīvā vieta; to sauc par allosterisko vietu. Šis process ir pazīstams arī kā allosteriskā aktivizēšana.
Biežs piemērs šādai efektormolekulu saistīšanai ir skābekļa molekulas saistīšana ar hemoglobīna molekulu, kas aktivizē hemoglobīna molekulu, lai efektīvi transportētu skābekli uz šūnām. Tur skābekļa molekula saistās ar hemoglobīna molekulas hema molekulas melno dzelzi. Aktīvā forma ir pazīstama kā oksi-hemoglobīns, bet neaktīvā forma ir zināma kā deoksihemoglobīns.
Kas ir negatīvais allosterisms?
Negatīvs allosterisms ir fermenta konfigurācijas maiņa no aktīvās formas uz neaktīvu formu, saistoties ar efektormolekulu. Efektormolekula saistās ar vietu, kas nav enzīma aktīvā vieta; to sauc par allosterisko vietu. Šis process ir pazīstams arī kā allosteriskā inhibīcija.
Attēls 01: Pozitīvs un negatīvs allosterisms
Negatīvā allosterisma laikā viena liganda saistīšanās samazina enzīma afinitāti pret substrātu citās aktīvajās vietās, kas pieejamas substrāta saistīšanai. Piemērs ir 2, 3-BPG saistīšanās ar hemoglobīna allosterisko vietu, kas izraisa visu apakšvienību afinitātes pret skābekli samazināšanos.
Kāda ir atšķirība starp pozitīvo un negatīvo allosterismu?
Pozitīvā allosterismā efektormolekulas saistīšanās ar fermentu liek enzīmam mainīt savu konfigurāciju aktīvā formā, savukārt negatīvā allosteirsmā efektormolekulas saistīšanās liek fermentam mainīt savu konfigurāciju no aktīvas. no formas uz neaktīvo formu. Galvenā atšķirība starp pozitīvo un negatīvo allosterismu ir tāda, ka pozitīvais allosterisms proteīnos uzrāda augstu afinitāti pret ligandiem, savukārt negatīvais allosterisms proteīnos uzrāda zemu afinitāti pret ligandiem. Turklāt pozitīvs allosterisms ietver aktivāciju, bet negatīvs allosteirsms ietver inhibīciju. Skābekļa saistīšanās ar hemoglobīnu ir pozitīva allosterisma piemērs, savukārt 2, 3-BPG saistīšanās ar hemoglobīnu ir negatīva allosterisma piemērs.
Šajā infografikā tabulas veidā ir parādīta atšķirība starp pozitīvo un negatīvo allosterismu, lai salīdzinātu līdzās.
Kopsavilkums - pozitīvais pret negatīvo allosterismu
Alosterismā vai allosteriskā uzvedībā proteīna aktivitāte var tikt mainīta atkarībā no dažu molekulu saistīšanās vietā, kas nav proteīna aktīvā vieta (īpaši fermentos). Galvenā atšķirība starp pozitīvo un negatīvo allosterismu ir tāda, ka pozitīvais allosterisms proteīnos uzrāda augstu afinitāti pret ligandiem, savukārt negatīvais allosterisms proteīnos uzrāda zemu afinitāti pret ligandiem.
