Galvenā atšķirība starp metaloenzīmiem un metālu aktivētiem enzīmiem ir tā, ka metaloenzīmiem kā kofaktors ir stingri saistīts metāla jons, turpretim metālu joni ar metālu aktivētiem enzīmiem nav stingri saistīti.
Dažu fermentu aktivitāte ir atkarīga no metālu joniem, jo šie metālu joni darbojas kā kofaktori. Šie fermenti ir iedalīti divās galvenajās kategorijās kā metaloenzīmi un metālu aktivētie enzīmi. Tāpēc šie fermenti atšķiras viens no otra atkarībā no cieši saistītu metāla jonu klātbūtnes vai trūkuma. Apspriedīsim sīkāku informāciju par šiem fermentiem.
Kas ir metaloenzīmi?
Metalloenzīmi ir fermenti, kas satur cieši saistītu metāla jonu. Šis metāla jons veido koordinētas kovalentās saites ar fermenta aminoskābēm vai ar protēžu grupu. Turklāt tas darbojas kā koenzīms un piešķir fermenta aktivitāti. Apsverot metāla jonu atrašanās vietu fermentā, tas parasti notiek noteiktā fermenta virsmas reģionā. Tāpēc jons netraucē substrāta saistīšanos ar aktīvo vietu. Dažreiz fermentu darbībai ir nepieciešams vairāk nekā viens metāla jons. Retos gadījumos tiem ir nepieciešami arī divi dažādi metāla joni. Visbiežāk tajā iesaistītie metāli ir Fe, Zn, Cu un Mn. Metaloenzīmi, kas satur metālu centrus, kas nav dzelzs (nehēma centri), ir plaši izplatīti dabā.
Attēls 01: Enzīmu darbība
Metaloenzīmu piemēri:
- Amilāze, termolizīns ir saistīts ar Ca2+ joniem
- Dioldehidrāze, glicerīna dehidrāze ir saistīta ar Co2+
- Citohroma c oksidāze, dopamīna-b-hidroksilāze satur Cu2+
- Katalāze, nitrogenāze, peroksidāze, sukcinātdehidrogenāze satur Fe2+
- Arginase, histidīna-amonjaka liāze, piruvāta karboksilāze satur Mn2+
Kas ir ar metālu aktivētie enzīmi?
Metālu aktivētie enzīmi ir fermenti, kuriem ir paaugstināta aktivitāte metālu jonu klātbūtnes dēļ. Vairumā gadījumu šie metālu joni ir vai nu vienvērtīgi, vai divvērtīgi. Tomēr šie joni nav cieši saistīti ar fermentu, kā tas ir metaloenzīmos. Metāls var aktivizēt substrātu, tādējādi tieši iesaistīties fermenta aktivitātē. Šiem fermentiem ir nepieciešams pārmērīgs metāla jonu daudzums. Piemēram: aptuveni 2–10 reizes augstāka par fermenta koncentrāciju. Tas ir tāpēc, ka tie nevar pastāvīgi savienoties ar metāla jonu. Tomēr šie fermenti zaudē savu aktivitāti attīrīšanas laikā.
Meta aktivētu enzīmu piemēri:
- Piruvāta kināzei ir nepieciešams K+
- Fosfotransferāzēm nepieciešams Mg2+ vai Mn2+
Kāda ir atšķirība starp metaloenzīmiem un metālu aktivētiem enzīmiem?
Metaloenzīmi ir fermenti, kas satur cieši saistītu metāla jonu. Kā unikāla īpašība tiem ir stingri saistīts metāla jons kā kofaktors. Turklāt šo fermentu darbībai ir nepieciešams viens vai divi metāla joni, kas saistīti ar noteiktu fermenta virsmas reģionu. Ar metālu aktivētie enzīmi ir enzīmi, kuriem ir paaugstināta aktivitāte tādu metālu jonu klātbūtnes dēļ, kas nav stingri saistīti. Tā ir galvenā atšķirība starp metaloenzīmiem un metālu aktivizētiem enzīmiem. Tas ir, atšķirībā no metaloenzīmiem, ar metālu aktivētajiem enzīmiem kā kofaktors nav stingri saistīts metāla jons. Turklāt šiem fermentiem ir nepieciešama liela metāla jonu koncentrācija ap tiem.
Kopsavilkums - metaloenzīmi pret metālu aktivētiem enzīmiem
Enzīms, kura aktivitāte ir atkarīga no metālu jonu klātbūtnes, ir divu veidu; tie ir metaloenzīmi un metālu aktivētie enzīmi. Atšķirība starp metaloenzīmiem un metālu aktivētiem enzīmiem ir tāda, ka metaloenzīmiem kā kofaktors ir stingri saistīts metāla jons, turpretim metālu joni ar metālu aktivētiem enzīmiem nav stingri saistīti.
