Galvenā atšķirība - enzīms pret koenzīmu
Ķīmiskās reakcijas pārvērš vienu vai vairākus substrātus produktos. Šīs reakcijas katalizē īpaši proteīni, ko sauc par fermentiem. Fermenti darbojas kā katalizators lielākajai daļai reakciju, tos neizmantojot. Fermenti ir izgatavoti no aminoskābēm, un tiem ir unikālas aminoskābju sekvences, kas sastāv no 20 dažādām aminoskābēm. Fermentus atbalsta mazas neolb altumvielas organiskās molekulas, ko sauc par kofaktoriem. Koenzīmi ir viena veida kofaktori, kas palīdz fermentiem veikt katalīzi. Galvenā atšķirība starp fermentu un koenzīmu ir tā, ka enzīms ir proteīns, kas katalizē bioķīmiskās reakcijas, savukārt koenzīms ir neolb altumvielu organiska molekula, kas palīdz fermentiem aktivizēt un katalizēt ķīmiskās reakcijas. Fermenti ir makromolekulas, bet koenzīmi ir mazas molekulas.
Kas ir enzīms?
Fermenti ir dzīvo šūnu bioloģiskie katalizatori. Tie ir proteīni, kas sastāv no simtiem līdz miljoniem aminoskābju, kas savienotas kopā kā pērles uz virknes. Katram fermentam ir unikāla aminoskābju secība, un to nosaka konkrēts gēns. Fermenti paātrina gandrīz visas dzīvo organismu bioķīmiskās reakcijas. Fermenti ietekmē tikai reakcijas ātrumu, un to klātbūtne ir būtiska ķīmiskās konversijas uzsākšanai, jo fermenti samazina reakcijas aktivācijas enerģiju. Fermenti maina reakcijas ātrumu, tos nelietojot vai nemainot ķīmisko struktūru. Viens un tas pats enzīms var katalizēt arvien vairāk substrātu pārvēršanu produktos, parādot spēju atkal un atkal katalizēt vienu un to pašu reakciju.
Enzīmi ir ļoti specifiski. Konkrēts enzīms saistās ar noteiktu substrātu un katalizē specifisku reakciju. Fermenta specifiku izraisa fermenta forma. Katram fermentam ir aktīvā vieta ar noteiktu formu un funkcionālajām grupām specifiskai saistīšanai. Tikai konkrētais substrāts atbilst aktīvās vietas formai un saistīsies ar to. Fermenta substrāta saistīšanās specifiku var izskaidrot ar divām hipotēzēm, ko sauc par bloķēšanas un atslēgas hipotēzi un inducētās atbilstības hipotēzi. Slēdzenes un atslēgas hipotēze norāda, ka sakritība starp fermentu un substrātu ir specifiska, līdzīgi kā slēdzenei un atslēgai. Inducētās piemērotības hipotēze norāda, ka aktīvās vietas forma var mainīties, lai tā atbilstu konkrētā substrāta formai, līdzīgi kā cimdiem, kas pieguļ rokai.
Enzīmu reakcijas ietekmē vairāki faktori, piemēram, pH, temperatūra utt. Katram fermentam ir optimāla temperatūras vērtība un pH vērtība, lai tā darbotos efektīvi. Fermenti mijiedarbojas arī ar ne-olb altumvielu kofaktoriem, piemēram, protēžu grupām, koenzīmiem, aktivatoriem utt., lai katalizētu bioķīmiskās reakcijas. Fermenti var tikt iznīcināti augstā temperatūrā vai ar augstu skābumu vai sārmainību, jo tie ir olb altumvielas.
Attēls 01: Inducētās enzīmu aktivitātes atbilstības modelis.
Kas ir koenzīms?
Ķīmiskās reakcijas veicina neolb altumvielu molekulas, ko sauc par kofaktoriem. Kofaktori palīdz fermentiem katalizēt ķīmiskās reakcijas. Ir dažādi kofaktoru veidi, un viens no tiem ir koenzīmi. Koenzīms ir organiska molekula, kas apvienojas ar enzīmu substrāta kompleksu un palīdz reakcijas katalīzes procesā. Tās ir pazīstamas arī kā palīgmolekulas. Tie ir veidoti no vitamīniem vai iegūti no vitamīniem. Tāpēc uzturā jābūt vitamīniem, kas nodrošina bioķīmiskajās reakcijās svarīgus koenzīmus.
Koenzīmi var saistīties ar enzīma aktīvo vietu. Tie brīvi saistās ar fermentu un veicina ķīmisko reakciju, nodrošinot reakcijai nepieciešamās funkcionālās grupas vai mainot fermenta strukturālo konformāciju. Līdz ar to substrāta saistīšanās kļūst viegla, un reakcija virzās uz produktiem. Daži koenzīmi darbojas kā sekundāri substrāti un reakcijas beigās tiek ķīmiski mainīti atšķirībā no fermentiem.
Koenzīmi nevar katalizēt ķīmisku reakciju bez fermenta. Tie palīdz fermentiem aktivizēties un veikt savas funkcijas. Kad koenzīms saistās ar apoenzīmu, enzīms kļūst par aktīvo fermenta formu, ko sauc par holoenzīmu, un sāk reakciju.
Koenzīmu piemēri ir adenozīna trifosfāts (ATP), nikotīnamīda adenīna dinukleotīds (NAD), flavīna adenīna dinukleotīds (FAD), koenzīms A, vitamīni B1, B2 un B6 utt.
Attēls 02: Kofaktora saistīšanās ar apoenzīmu
Kāda ir atšķirība starp enzīmu un koenzīmu?
Enzīms pret koenzīmu |
|
| Fermenti ir bioloģiski katalizatori, kas paātrina ķīmiskās reakcijas. | Koenzīmi ir organiskas molekulas, kas palīdz fermentiem katalizēt ķīmiskās reakcijas. |
| Molekulārais tips | |
| Visi fermenti ir olb altumvielas. | Koenzīmi nav olb altumvielas. |
| Izmaiņas reakciju dēļ | |
| Fermenti ķīmiskās reakcijas dēļ nemainās. | Reakcijas rezultātā koenzīmi ķīmiski mainās. |
| Specifika | |
| Fermenti ir specifiski. | Koenzīmi nav specifiski. |
| Izmērs | |
| Enzīmi ir lielākas molekulas. | Koenzīmi ir mazākas molekulas. |
| Piemēri | |
| Amilāze, proteināze un kināze ir enzīmu piemēri. | NAD, ATP, koenzīms A un FAD ir koenzīmu piemēri. |
Kopsavilkums - enzīms pret koenzīmu
Fermenti katalizē ķīmiskās reakcijas. Koenzīmi palīdz fermentiem katalizēt reakciju, aktivizējot fermentus un nodrošinot funkcionālās grupas. Fermenti ir proteīni, kas sastāv no aminoskābēm. Koenzīmi nav olb altumvielas. Tos galvenokārt iegūst no vitamīniem. Šīs ir atšķirības starp fermentiem un koenzīmiem.
