Galvenā atšķirība starp chaperoniem un chaperonīniem ir tā, ka šaperoni veic plašu funkciju klāstu, tostarp proteīna locīšanu un noārdīšanos, palīdzot proteīnu savākšanā utt., turpretim chaperonīnu galvenā funkcija ir palīdzēt locīšanai. no lielām olb altumvielu molekulām.
Molekulārie chaperoni jeb šaperoni ir proteīnu molekulas, kas palīdz proteīnu locīšanas procesā sarežģītās struktūrās. Tāpēc chaperonīni ir sava veida chaperons, kas ietver karstuma šoka proteīnus. No visiem chaperonu veidiem chaperonīni ir visplašāk pētītie proteīni, jo tiem ir svarīga loma pareizas olb altumvielu locīšanas laikā. Tāpēc chaperonu un chaperonīnu darbība novērš neatgriezenisku olb altumvielu agregāciju un tādējādi nodrošina to funkcionalitāti. Šaperoni un šaperonīni nedaudz atšķiras atkarībā no abu molekulu funkcionalitātes.
Kas ir pavadoņi?
Caperones ir olb altumvielas, kas palīdz olb altumvielu komplektēšanā, proteīnu locīšanas procesā un proteīnu sadalīšanās procesā. Tādējādi ir daudzas molekulāro chaperonu klases. Šaperoni, kas saistās ar proteīnu hidrofobajām virsmām, atvieglo locīšanu un novērš neatgriezenisku olb altumvielu agregāciju. Turklāt chaperonus var iedalīt dažādās klasēs, pamatojoties uz izmēru un šūnu nodalījumu. Šaperonīni ir viena no svarīgākajām šaperonu klasēm, kas ir karstuma šoka proteīni.
Attēls 01: pavadoņa darbība
Turklāt chaperoni ir nepieciešami olb altumvielu sadalīšanās procesam. Kad olb altumvielas tiek nepareizi salocītas, chaperoni tiek iesaistīti ubikvitinācijas procesā, kas noved pie proteīna iznīcināšanas.
Kas ir chaperonīni?
Caperonin ir šaperonu klase, kas ir īpaši iesaistīti lielu olb altumvielu locīšanas procesā. Viņiem ir īpaša struktūra. Šaperonīni sastāvēja no divu gredzenu struktūras, kas var būt homo-dimēra vai hetero-dimēra. Šīs divas gredzenveida struktūras veido divus centrālos dobumus. Katrai apakšvienībai ir domēns, kas var saistīties ar proteīna hidrofobu virsmu. Kad saistīšanās notiek, chaperonīni ienes proteīnā konformācijas izmaiņas. Tas nodrošina pareizu proteīna salocīšanu.
2. attēls: Šaperonīni
Ir divas galvenās šaperonīnu kategorijas, proti, I grupas šaperonīni un II grupas šaperonīni. I grupas chaperonīni ir prokariotiski un galvenokārt ietver baktēriju karstuma šoka proteīnus, piemēram, Hsp60 un prokariotu GroEL. Pie II grupas šaperonīniem pieder arhejas un eikariotu chaperonīni. Daži no II grupas chaperonīniem ir ar T-kompleksu saistīti polipeptīdi un GroES.
Kādas ir līdzības starp pavadoņiem un šaperonīniem?
- Šaperoni un šaperonīni ir olb altumvielas.
- Tie galvenokārt ir iesaistīti olb altumvielu locīšanas procesā.
- Abi saistās ar proteīna hidrofobajiem reģioniem.
- Tos var sintezēt in vitro, un tos var izmantot daudzos pētījumos, kas saistīti ar olb altumvielu nepareizu salocīšanu.
Kāda ir atšķirība starp pavadoņiem un čeperonīniem?
Caperones ir olb altumvielas, kas piedalās olb altumvielu locīšanas, sadalīšanās un montāžas procesā. Tādējādi ir vairākas chaperonu apakšklases, kuru pamatā ir darbības mehānisms. Daži no tiem ir saistīti ar olb altumvielu locīšanu, bet daži ir saistīti ar agregētu proteīnu šķīdināšanu. No otras puses, chaperonīni ir chaperonu veids, kas īpaši ir saistīts ar lielu olb altumvielu locīšanu. Šī ir galvenā atšķirība starp chaperoniem un chaperonīniem. Turklāt ir divas chaperonīnu grupas; I grupas šaperonīni un II grupas šaperonīni.
Tālāk esošajā infografikā tabulas veidā parādīta atšķirība starp chaperoniem un chaperonīniem.
Kopsavilkums - Chaperones vs Chaperonins
Caperoni ir plaša biomolekulu klase, kas ir proteīni. Tie palīdz olb altumvielu locīšanai, degradācijai un olb altumvielu montāžai. Šaperonīni ir šaperonu klase, kas īpaši darbojas lielā proteīna locīšanas procesā. Tāpēc galvenā atšķirība starp chaperoniem un chaperonīniem ir balstīta uz abu proteīnu darbību. Tie atšķiras arī pēc struktūras. Šaperoniem ir atšķirīga struktūra, turpretim šaperonīniem ir īpaša divu gredzenu struktūra.
