Galvenā atšķirība starp allosterisko vietu un aktīvo vietu ir tāda, ka allosteriskā vieta ir fermenta apgabals, kas ļauj aktivatora vai inhibitora molekulām saistīties ar fermentu un vai nu aktivizēt, vai inhibēt enzīma aktivitāti, savukārt aktīvā vieta ir fermenta reģions, kurā substrāta molekulas saistās un katalizē reakciju, kā rezultātā rodas konkrēti produkti.
Fermenti ir olb altumvielas, kas palīdz cilvēka ķermeņa bioķīmiskajām reakcijām. Viena no svarīgākajām fermentu lomām ir gremošana. Fermenti palīdz arī elpošanai, muskuļu veidošanai, nervu darbībai un toksīnu izvadīšanai no ķermeņa. Fermentu struktūrā ir dažādas zonas, kurās molekulas var saistīties un katalizēt reakcijas. Allosteriskās vietas un aktīvās vietas ir divas dažādas zonas enzīmu struktūrā, kas atvieglo molekulu saistīšanos un sekojošās ķīmiskās reakcijas.
Kas ir allosteriskā vietne?
Allosteriskā vieta ir enzīma apgabals, kas ļauj aktivatora vai inhibitora molekulām saistīties ar fermentu, kas aktivizē vai inhibē enzīma aktivitāti. Fermenti darbojas dažādās temperatūrās atkarībā no vides. Vairāki faktori, tostarp karstums, aukstums, pH, atrašanās vieta organismā un citas vielas, ietekmē fermentu aktivitāti papildus galvenajam substrātam. Ir dažas vielas, kas saistās ar fermentu citā vietā, nevis parastā aktīvajā vietā. Šīs vietas, kas ļauj saistīties ar citām vielām, ir pazīstamas kā alosteriskās vietas. Allosteriskās vietas ļauj citām vielām aktivizēt, inhibēt vai izslēgt fermentu aktivitāti. Tas notiek, ja citas vielas saistās ar alosterisko vietu un maina fermenta apstiprinājumu vai formu.
Attēls 01: Allostērikas vietne
Alosteriskā aktivatora piemērs ir skābekļa saistīšanās ar hemoglobīnu. Skābekļa allosteriskā saistīšanās ar hemoglobīnu maina hemoglobīna apstiprinājumu un palielina tā afinitāti pret vairāk skābekļa. Šis process nodrošina, ka hemoglobīns transportēs maksimālo skābekļa daudzumu no ar skābekli bagātām vietām, piemēram, plaušām. Vēl viens allosteriskā inhibitora piemērs ir ATP šūnu elpošanā. Viens svarīgs enzīms, kas iesaistīts glikolīzē, ir fosfofruktokināze. Šis enzīms pārvērš ADP par ATP. Ja šūnā ir pārāk daudz ATP, ATP kalpo kā allosteriskais inhibitors, kas saistās ar fosfofruktokināzes allosterisko vietu, lai palēninātu ADP pārvēršanos par ATP.
Kas ir aktīvā vietne?
Aktīvā vieta ir fermenta apgabals, kurā substrāta molekulas saistās un tiek pakļautas reakcijai, veidojot produktus. Aktīvā vieta ir sadalīta divās atšķirīgās vietās: saistīšanās vieta un katalītiskā vieta. Saistīšanas vietā aktīvās vietas aminoskābju atlikumi veido pagaidu saites ar substrātu. No otras puses, katalītiskajā vietā aktīvās vietas aminoskābju atlikumi katalizē šī substrāta reakciju.
2. attēls: aktīvā vietne
Enzīma aktīvajā vietā parasti ir trīs līdz četras aminoskābes, savukārt citas fermenta aminoskābes ir nepieciešamas, lai uzturētu fermenta terciāro struktūru. Fermenta aktīvā vieta var atkārtoti katalizēt reakciju, jo reakcijas beigās paliekas nemainās. Šo procesu parasti panāk, samazinot reakcijas aktivācijas enerģiju. Tāpēc lielākam skaitam substrātu ir pietiekami daudz enerģijas, lai tie varētu iziet ķīmisko reakciju.
Kādas ir līdzības starp Allosteric vietni un aktīvo vietni?
- Allosteriskā vieta un aktīvā vieta ir divas dažādas zonas enzīmu struktūrā, kas atvieglo molekulu saistīšanos un sekojošās ķīmiskās reakcijas.
- Abas vietas sastāv no aminoskābēm.
- Šīm vietnēm ir unikāla forma.
- Abas vietas ir ļoti svarīgas enzīmu aktivitātei un fermentu katalizētai reakcijai.
Kāda ir atšķirība starp allosterisko vietni un aktīvo vietni?
Allosteriskā vieta ir fermenta apgabals, kas ļauj aktivatora vai inhibitora molekulām saistīties ar fermentu, lai aktivizētu vai inhibētu enzīma aktivitāti, savukārt aktīvā vieta ir fermenta apgabals, kurā substrāta molekulas saistās un katalizē reakciju. kā rezultātā tiek ražoti konkrēti produkti. Tādējādi šī ir galvenā atšķirība starp allosterisko vietni un aktīvo vietni. Turklāt allosteriskās vietas ir tikai allosteriskajos enzīmos, savukārt aktīvās vietas ir visos fermentos.
Tālāk esošajā infografikā tabulas veidā ir parādītas atšķirības starp allosterisko vietni un aktīvo vietni, lai tos varētu salīdzināt.
Kopsavilkums - Allostēriskā vietne pret aktīvo vietni
Allosteriskā vieta un aktīvā vieta ir divi dažādi enzīmu struktūras reģioni. Allosteriskā vieta ir fermenta reģions, kas ļauj aktivatora vai inhibitora molekulām saistīties ar fermentu, kas vai nu aktivizē, vai inhibē enzīma aktivitāti, savukārt aktīvā vieta ir fermenta reģions, kurā substrāta molekulas saistās un katalizē reakciju, kā rezultātā rodas noteiktas produktiem. Tātad šī ir galvenā atšķirība starp allosterisko vietni un aktīvo vietni.
