Galvenā atšķirība starp allosterisko un kovalento modulāciju ir tāda, ka allosteriskajai modulācijai nepieciešams enzīms fosfatāze, turpretim kovalentai modulācijai nepieciešams kināzes enzīms.
Enzīma modulācija ir modifikācija vietā, kurā receptors vai ligands gatavojas saistīties ar fermentu. Ir dažādi modulāciju veidi, un divi no tiem ir allosteriskā un kovalentā modulācija.
Kas ir allosteriskā modulācija?
Allosteriskā modulācija ir termins farmakoloģijā un bioķīmijā, kas attiecas uz vielu grupu, kas saistās ar receptoru, lai mainītu šī receptora reakciju uz stimulu. Daži no šiem modulatoriem ir zāles, piem. benzodiazepīni. Allosteriskā vieta ir vieta, ar kuru saistās allosteriskais modulators. Tā nav tā pati, ar kuru saistīsies receptora endogēnais agonists (šī konkrētā vieta tiek nosaukta par ortosterisko vietu). Mēs varam saukt gan modulatorus, gan agonistus par receptoru ligandiem.
Turklāt ir trīs galvenie allosterisko modulatoru veidi: pozitīvā, negatīvā un neitrālā modulācija. Pozitīvais veids var palielināt receptora reakciju, palielinot agonista saistīšanās iespējamību ar receptoru, palielinot spēju aktivizēt receptoru (to sauc par efektivitāti) vai abos šajos veidos. No otras puses, negatīvais tips var samazināt agonista afinitāti un efektivitāti. Visbeidzot, neitrālais tips neietekmē agonista aktivitāti, bet tas var apturēt citu modulatoru saistīšanos ar allosterisko vietu. Turklāt daži allosteriskie modulatori darbojas kā allosteriskie agonisti.
Parasti allosteriskie modulatori spēj mainīt citu vielu, kas iedarbojas uz receptoru, afinitāti un efektivitāti. Modulators var arī palielināt afinitāti un samazināt efektivitāti vai otrādi. Afinitāte ir vielas spēja saistīties ar receptoru. No otras puses, efektivitāte ir vielas spēja aktivizēt receptoru, ko norāda procentos no vielas spējas aktivizēt receptoru, salīdzinot ar receptora endogēno agonistu.
Kas ir kovalentā modulācija?
Kovalentā modulācija ir svarīgs termins, ko lieto bioķīmijā, un tas attiecas uz vielu grupu, kas kovalenti saistās ar receptoru, mainot tā reakciju. Fermentus var regulēt, pārnesot molekulu vai atomu no donora uz aminoskābju sānu ķēdi, kas var kalpot kā pārnestās molekulas receptors. Otrs veids, kā to izdarīt, ir pašas aminoskābju secības maiņa, izmantojot proteolītisko šķelšanos.
Kovalentā modulācija ietver fermenta formas un funkcijas maiņu, ar ķīmisko grupu kovalento saiti ar to. Turklāt šī modulācija ir pazīstama arī kā pēctranslācijas modifikācija. Parasti šī modulācija notiek endoplazmatiskajā retikulumā un Golgi aparātā. Vietas, kurās bieži var tikt veiktas pēctranslācijas modifikācijas, ir vietas, kurās ir funkcionāla grupa, kas reakcijā darbojas kā nukleofīls. Šīs vietas ietver serīna, treonīna un tirozīna hidroksilgrupas, kā arī lizīna, arginīna un histidīna amīnu formas.
Kāda ir atšķirība starp allosterisko un kovalento modulāciju?
Galvenā atšķirība starp allosterisko un kovalento modulāciju ir tāda, ka allosteriskajai modulācijai nepieciešams enzīms fosfatāze, turpretim kovalentai modulācijai nepieciešams kināzes enzīms.
Tālāk esošajā infografikā tabulas veidā ir parādītas atšķirības starp allosterisko un kovalento modulāciju, lai tos varētu salīdzināt.
Kopsavilkums - allosteriskā pret kovalento modulāciju
Allosteriskā modulācija attiecas uz vielu grupu, kas saistās ar receptoru, lai mainītu šī receptora reakciju uz stimulu, savukārt kovalentā modulācija attiecas uz vielu grupu, kas kovalenti saistās ar receptoru un maina tā reakciju. Galvenā atšķirība starp allosterisko un kovalento modulāciju ir tāda, ka allosteriskajai modulācijai nepieciešams fosfatāzes enzīms, turpretim kovalentai modulācijai nepieciešams kināzes enzīms.
