Galvenā atšķirība starp nekonkurējošo un allosterisko inhibīciju ir tāda, ka nekonkurējošās inhibīcijas gadījumā katalizētās reakcijas maksimālais ātrums (Vmax) samazinās un substrāta koncentrācija (Km) paliek nemainīga, savukārt allosteriskās inhibīcijas gadījumā Vmax nemainās. un km palielinās.
Fermenti ir būtiski lielākajai daļai organismos notiekošo reakciju. Parasti ferments katalizē reakciju, samazinot reakcijai nepieciešamo aktivācijas enerģiju. Taču fermenti ir rūpīgi jāregulē, lai kontrolētu galaproduktu līmeni, kas palielinās līdz nevēlamam līmenim. To kontrolē enzīmu inhibīcija. Enzīma inhibitors ir molekula, kas traucē normālu reakcijas ceļu starp fermentu un substrātu.
Aktīvā vieta ir fermenta apgabals, kurā substrāti saistās un tiek pakļauti ķīmiskai reakcijai. Allosteriskā vieta ir vieta, kur tā ļauj molekulām aktivizēt vai inhibēt fermentu aktivitāti. Fermentu kinētikai ir svarīga loma enzīmu inhibīcijas laikā. Maksimālais reakcijas ātrums, kas raksturīgs konkrētam fermentam noteiktā koncentrācijā, ir zināms kā maksimālais ātrums vai Vmax. Substrāta koncentrācija, kas nodrošina ātrumu, kas ir puse no Vmax, ir Km.
Kas ir nekonkurējoša kavēšana?
Nekonkurējošā inhibīcija ir enzīmu inhibīcijas veids, kurā inhibitors samazina enzīma aktivitāti un vienlīdz labi saistās ar fermentu neatkarīgi no tā, vai tas ir saistīts ar substrātu vai nē. Citiem vārdiem sakot, nekonkurējoša inhibīcija ir vieta, kur gan inhibitors, gan substrāts jebkurā brīdī saistās ar fermentu. Kad gan substrāts, gan inhibitors saistās ar fermentu, tas veido enzīma-substrāta-inhibitora kompleksu. Kad šis komplekss ir izveidots, tas nevar ražot nevienu produktu. Tas var pārvērsties atpakaļ tikai par enzīma-substrāta kompleksu vai enzīmu-inhibitoru kompleksu.
Attēls 01: Nekonkurētspējīgs kavējums
Nekonkurējošā inhibīcijā inhibitoram ir vienāda afinitāte pret enzīmu un enzīmu-substrāta kompleksu. Visizplatītākais nekonkurējoša inhibitora mehānisms ir inhibitora atgriezeniska saistīšanās ar allosterisku vietu. Bet inhibitoram ir arī spēja tieši saistīties ar aktīvo vietu. Nekonkurējoša inhibitora piemērs ir piruvāta kināzes pārvēršana piruvātā. Fosfenolpiruvāta pārvēršanu par piruvātu katalizē piruvāta kināze. Aminoskābe, ko sauc par alanīnu, kas tiek sintezēta no piruvāta, glikolīzes laikā inhibē enzīmu piruvāta kināzi. Alanīns darbojas kā nekonkurējošs inhibitors.
Kas ir allosteriskā inhibīcija?
Alosteriskā inhibīcija ir enzīmu inhibīcijas veids, kurā inhibitors palēnina enzīma aktivitāti, deaktivizējot fermentu un saistoties ar enzīmu allosteriskajā vietā. Šeit inhibitors tieši nekonkurē ar substrātu aktīvajā vietā. Bet tas netieši maina fermenta sastāvu. Kad forma tiek mainīta, ferments kļūst neaktīvs. Tādējādi tas vairs nevar saistīties ar atbilstošo substrātu. Tas savukārt palēnina galaproduktu veidošanos.
Attēls 02: Allosteriskā inhibīcija
Allosteriskā inhibīcija novērš nevajadzīgu produktu veidošanos, samazinot enerģijas izšķērdēšanu. Allosteriskās inhibīcijas piemērs ir ADP pārvēršana par ATP glikolīzē. Šeit, ja sistēmā ir ATP pārpalikums, ATP kalpo kā allosteriskais inhibitors. Tas saistās ar fosfofruktokināzi, kas ir viens no glikolīzē iesaistītajiem enzīmiem. Tas palēnina ADP konversiju. Rezultātā ATP novērš nevajadzīgu paša ražošanu. Tāpēc pārmērīga ATP ražošana nav nepieciešama, ja ir atbilstošs daudzums.
Kādas ir līdzības starp nekonkurējošu un allosterisku inhibīciju?
- Abu veidu enzīmu inhibīcijas palēnina enzīmu darbību.
- Inhibitori abās enzīmu inhibīcijās nekonkurē ar substrātu aktīvajā vietā.
- Inhibitori netieši maina fermenta sastāvu.
- Abi inhibitori maina fermenta formu.
Kāda ir atšķirība starp nekonkurējošo un allosterisko inhibīciju?
Nekonkurējošā kavēšanā reakcijas Vmax samazinās, vienlaikus atstājot nemainīgu Km vērtību. Turpretim allosteriskajā inhibīcijā Vmax paliek nemainīgs, un Km vērtība palielinās. Tātad, šī ir galvenā atšķirība starp nekonkurējošu un allosterisko inhibīciju. Allosteriskā inhibīcija vairāk koncentrējas uz tādu ķīmisku vielu izmantošanu, kas maina enzīmu aktivitāti, saistoties alosteriskajā vietā, savukārt nekonkurējošie inhibitori vienmēr aptur fermenta darbību, tieši saistoties citā vietā.
Šajā infografikā ir parādītas atšķirības starp nekonkurējošo un allosterisko inhibīciju, lai veiktu salīdzinājumu.
Kopsavilkums - nekonkurējoša un allosteriskā inhibīcija
Nekonkurējošā inhibīcija ir enzīma inhibīcija, kurā inhibitors samazina enzīma aktivitāti un vienlīdz labi saistās ar fermentu neatkarīgi no tā, vai tas ir saistīts ar substrātu vai nē. Allosteriskā inhibīcija ir enzīmu inhibīcijas veids, kurā inhibitors palēnina enzīma aktivitāti, deaktivizējot fermentu un saistās ar enzīmu alosteriskajā vietā. Galvenā atšķirība starp nekonkurējošo un allosterisko inhibīciju ir tāda, ka tiek samazināts maksimālais katalizētās reakcijas ātrums (Vmax) un substrāta koncentrācija (Km) paliek nemainīga nekonkurējošā inhibīcijā, bet Vmax nemainās, un Km palielinās allosteriskajā inhibīcijā. kavēšana.
