Galvenā atšķirība starp katalāzi un peroksidāzi ir tā, ka katalāze katalizē ūdeņraža peroksīda sadalīšanos ūdenī un skābeklī, bet peroksidāze katalizē peroksīdu sadalīšanos.
Katalāze un peroksidāze ir izplatīti enzīmi. Enzīms ir bioloģiska sastāvdaļa, kas ir svarīga ķīmisko reakciju katalizēšanā, samazinot reakcijas aktivācijas enerģijas barjeru. Tāpēc ferments var palielināt šīs konkrētās ķīmiskās reakcijas ātrumu.
Kas ir katalāze?
Katalāze ir organismos bieži sastopams enzīms, kas ir svarīgs ūdeņraža peroksīda sadalīšanā, veidojot ūdeni un skābekli. Mēs varam atrast šo fermentu gandrīz visās dzīvajās būtnēs, kas ir pakļautas skābekļa iedarbībai. Piem. baktērijas, augi, dzīvnieki utt. Tāpēc šis enzīms ir ļoti svarīgs, lai aizsargātu mūsu ķermeni no oksidatīviem bojājumiem, ko rada reaktīvas ūdeņraža sugas, kas veidojas no ūdeņraža peroksīda.
Aplūkojot katalāzes ķīmisko struktūru, tas ir tetramērs. Tas nozīmē, ka šī enzīma molekula satur četras polipeptīdu ķēdes. Katra polipeptīda ķēde ir aptuveni 500 aminoskābju gara. Ir četru dzelzi saturošu hēmu grupu kolekcija, kas ir svarīgas ūdeņraža peroksīda sadalīšanā. Šim fermentam optimālais pH līmenis cilvēka organismā ir pH 7. Taču reakcijas ātrums īpaši nemainās, ja pH ir robežās no 6,8 līdz 7,5. Turklāt optimālā temperatūra mainās atkarībā no dzīvnieku sugas.
Attēls 01: Ūdeņraža peroksīda struktūra
Lielākā daļa organismu izmanto katalāzes enzīmus visos orgānos, kas tiem ir. Parasti aknās ir augsta katalāzes koncentrācija, īpaši zīdītājiem. Galvenokārt tas notiek eritrocītu peroksisomās un citozolā. Turklāt šo fermentu ekstrahē un izmanto pārtikas rūpniecībā ūdeņraža peroksīda atdalīšanai no piena pirms siera ražošanas. Turklāt tas ir noderīgs pārtikas iesaiņojumā, lai novērstu pārtikas oksidēšanos.
Kas ir peroksidāze?
Peroksidāze ir izplatīts enzīms, kas ir svarīgs peroksīda savienojumu sadalīšanā. To sauc arī par peroksīda reduktāzi. Papildus peroksīdu sadalīšanai ir arī citi bioloģiski procesi, kas izmanto šo fermentu pareizai darbībai. Piemēram, peroksīdi ir svarīgi rūpniecisko notekūdeņu attīrīšanā, toksisko vielu pārvēršanā mazāk kaitīgās vielās, anilīnu un fenolu polimerizēšanai. Tos dažreiz izmanto arī kā histoloģiskus marķierus.
2. attēls: Glutationa peroksidāze
Lielākajai daļai ķīmisko reakciju, kurās iesaistīts peroksidāzes enzīms, optimālais substrāts ir ūdeņraža peroksīds. Tomēr šis enzīms ir aktīvāks nekā citi substrāti, piemēram, organiskie hidroperoksīdi, piem. šķidrie peroksīdi.
Kāda ir atšķirība starp katalāzi un peroksidāzi?
Katalāze un peroksidāze ir fermenti. Galvenā atšķirība starp katalāzi un peroksidāzi ir tā, ka katalāze katalizē ūdeņraža peroksīda sadalīšanos ūdenī un skābeklī, bet peroksidāze katalizē peroksīdu sadalīšanos. Tāpēc katalāze ir peroksidāzes enzīma veids. Turklāt optimālais peroksidāzes substrāts ir ūdeņraža peroksīds, kas ir katalāzes enzīma substrāts.
Šajā infografikā tabulas veidā ir apkopotas atšķirības starp katalāzi un peroksidāzi.
Kopsavilkums - katalāze pret peroksidāzi
Enzīms ir bioloģiska sastāvdaļa, kas var palielināt ķīmiskās reakcijas ātrumu, samazinot aktivācijas enerģijas barjeru. Katalāze un peroksidāze ir fermenti. Galvenā atšķirība starp katalāzi un peroksidāzi ir tā, ka katalāze katalizē ūdeņraža peroksīda sadalīšanos ūdenī un skābeklī, bet peroksidāze katalizē peroksīdu sadalīšanos.
