Galvenā atšķirība starp liāzēm un transferāzēm ir to galvenā funkcija. Liāzes ir fermenti, kas katalizē molekulu disociāciju vai sadalīšanos, sadalot saites starp tām. Tikmēr transferāzes ir fermenti, kas katalizē funkcionālās grupas pārnešanu no vienas molekulas uz citu molekulu.
Fermenti ir bioķīmisko reakciju biokatalizatori. Tie ir proteīni, un tie paātrina bioķīmiskās reakcijas, samazinot reakcijas aktivācijas enerģiju. Tāpēc tie palielina reakcijas ātrumu, tos nelietojot. Viņi atkal un atkal var katalizēt bioķīmiskās reakcijas. Pamatojoties uz reakciju, ko fermenti katalizē, ir sešas enzīmu grupas. Tās ir transferāze, ligāze, oksidoreduktāze, izomerāze, hidrolāze un liāze. No tiem liāzes katalizē molekulu šķelšanos, bet transferāzes katalizē grupu pārnešanu starp molekulām.
Kas ir liāzes?
Liāzes ir fermenti, kas katalizē molekulu sadalīšanos vai disociāciju. Fermenti izmanto ūdens vai redoksreakcijas, lai sašķeltu saites starp molekulām. Liāzes parasti sašķeļ C-C, C-N un C-O saites starp molekulām. Bieži vien tas noved pie dubultsaišu veidošanās starp molekulām. Tas arī noved pie gredzenveida struktūru veidošanās. Liāzes atšķiras no hidrolāzēm, jo produktiem netiek pievienots ūdens. Parastās liāzes ir dekarboksilāzes, aldolāzes, dehidrāzes utt.
Zemāk ir parādīts bioķīmiskas reakcijas piemērs, ko katalizē liāze.
ATP → cAMP + PPi
Attēls 01: Liāzes katalizēta reakcija
Kas ir pārskaitījumi?
Transferāzes ir fermenti, kas katalizē funkcionālās grupas pārnešanu no vienas molekulas uz citu molekulu. Tāpēc transferāzes atvieglo grupas pārnešanu no donora molekulas uz akceptormolekulu. Kināzes ir labākais transferāžu piemērs. Tie katalizē fosfātu grupas pārnešanu no ATP uz kādu citu molekulu. Funkcionālās grupas, kuras pārnes transferāzes, ir metilgrupa, glikozilgrupa, aldehīds, ketons, alkilgrupa vai arilgrupa, spirts un karboksilgrupa utt. Pamatojoties uz funkcionālo grupu, ir transferāžu apakšklases.
Attēls 02: Transferāzes reakcijas katalizēšana
Koenzīma A (CoA) transferāze, peptidiltransferāze, uridiltransferāze, katehola-O-metiltransferāze, metilamīna-glutamāta N-metiltransferāze, nukleotidiltransferāze, aciltransferāze, glikoziltransferāze, heksoziltransferāze un pentoziltransferāzes piemēri ir transferāze.
Kādas ir liāžu un transferāžu līdzības?
- Liāzes un transferāzes ir divas no sešām galvenajām enzīmu grupām.
- Tie katalizē bioķīmiskās reakcijas un palielina reakcijas ātrumu, samazinot aktivācijas enerģiju.
- Tie ir izgatavoti no aminoskābju sekvencēm. Tādējādi tie ir proteīni, un tiem ir aktīva saistīšanās vieta ar saviem specifiskajiem substrātiem.
- Tie ir saistīti ar daudziem svarīgiem bioķīmiskiem ceļiem dzīvos organismos.
- Patiesībā tās ir svarīgu dzīves procesu neatņemamas sastāvdaļas.
Kāda ir atšķirība starp liāzēm un transferāzēm?
Liāze ir enzīms, kas katalizē dažādu ķīmisko saišu pārraušanu, izmantojot citus līdzekļus, nevis hidrolīzi un oksidēšanu. Tikmēr transferāze ir enzīms, kas katalizē funkcionālās grupas pārnešanu no donora uz akceptoru. Tātad, šī ir galvenā atšķirība starp liāzēm un transferāzēm. Dekarboksilāzes, aldolāzes, dehidrāzes utt. ir vairāki liāžu piemēri. Un koenzīma A (CoA) transferāze, peptidiltransferāze, uridiltransferāze, katehola-O-metiltransferāze, metilamīna-glutamāta N-metiltransferāze, nukleotidiltransferāze, aciltransferāze, glikoziltransferāze, heksoziltransferāze un pentoziltransferāze ir vairāki transferāžu piemēri.
Zemāk infografikā ir apkopota atšķirība starp liāzēm un transferāzēm.
Kopsavilkums - Liāzes pret transferāzēm
Liāzes katalizē dažādu ķīmisko saišu pārtraukšanu, izmantojot citus līdzekļus, nevis hidrolīzi un oksidēšanu. Tāpēc liāzes sašķeļ ķīmiskās saites un veicina molekulu sadalīšanos, veidojot dubultsaites starp C molekulām un veidojot gredzena struktūras. Tikmēr transferāzes katalizē funkcionālo grupu pārnešanu no vienas molekulas uz otru. Tādējādi šī ir galvenā atšķirība starp liāzi un transferāzi. Gan liāzes, gan transferāzes ir divas svarīgas enzīmu grupas, kas ir daudzu svarīgu bioķīmisku reakciju sastāvdaļa, kas notiek dzīvē.
