Galvenā atšķirība - tripsīns pret himotripsīnu
Olb altumvielu gremošana ir ļoti svarīgs process dzīvu organismu kopējā gremošanas procedūrā. Kompleksie proteīni tiek sagremoti aminoskābju monomēros un uzsūcas caur tievajām zarnām. Olb altumvielas ir būtiskas, jo tām ir svarīga funkcionāla un strukturāla loma organismā. Olb altumvielu gremošana notiek ar proteīnu sagremošanas enzīmu starpniecību, kas ietver tripsīnu, himotripsīnu, peptidāzes un proteāzes. Tripsīns ir proteīnu sagremojošs enzīms, kas sašķeļ peptīdu saiti pie pamata aminoskābēm, tostarp lizīna un arginīna. Himotripsīns ir arī proteīnu sagremojošs enzīms, kas sašķeļ peptīdu saiti pie aromātiskām aminoskābēm, piemēram, fenilalanīna, triptofāna un tirozīna. Galvenā atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu ir aminoskābes pozīcija, kurā tā sadalās olb altumvielās. Tripsīns šķeļas pamata aminoskābju pozīcijās, savukārt himotripsīns šķeļas aromātisko aminoskābju pozīcijās.
Kas ir tripsīns?
Tripsīns ir 23,3 kDa proteīns, kas pieder serīna proteāžu saimei, un tā galvenie substrāti ir pamata aminoskābes. Šīs pamata aminoskābes ir arginīns un lizīns. Tripsīnu 1876. gadā atklāja Kuhne. Tripsīns ir lodveida proteīns un pastāv neaktīvā formā, kas ir tripsinogēns – zimogēns. Tripsīna darbības mehānisms ir balstīts uz serīna proteāzes aktivitāti.
Tripsīns šķeļas pamata aminoskābju C gala galā. Tā ir hidrolīzes reakcija, kas notiek pie pH – 8,0 tievajās zarnās. Tripsinogēna aktivācija notiek, noņemot terminālo heksapeptīdu, un tas rada aktīvo formu; tripsīns. Aktīvajam tripsīnam ir divi galvenie veidi; α – tripsīns un β-tripsīns. Tie atšķiras pēc termiskās stabilitātes un struktūras. Tripsīna aktīvā vieta satur histidīnu (H63), asparagīnskābi (D107) un serīnu (S200).
01. attēls: tripsīns
Tripsīna fermentatīvo darbību kavē DFP, aprotinīns, Ag+, benzamidīns un EDTA. Tripsīna pielietojums ietver audu disociāciju, tripsinizāciju dzīvnieku šūnu kultūrā, tripsa kartēšanu, proteīnu pētījumus in vitro, pirkstu nospiedumu noņemšanu un audu kultūras lietojumus.
Kas ir himotripsīns?
Himotripsīna molekulmasa ir 25,6 kDa, un tas pieder serīna proteāžu saimei, un tā ir endopeptidāze. Himotripsīns pastāv neaktīvā formā, kas ir himotripsinogēns. Himotripsīns tika atklāts 1900. gados. Himotripsīns hidrolizē peptīdu saites pie aromātiskajām aminoskābēm. Šie aromātiskie substrāti ietver tirozīnu, fenilalanīnu un triptofānu. Šī enzīma substrāti galvenokārt atrodas L-izomēros un viegli iedarbojas uz aminoskābju amīdiem un esteriem. Optimālais pH, kurā darbojas himotripsīns, ir 7,8–8,0. Ir divas galvenās himotripsīna formas, piemēram, himotripsīns A un himotripsīns B, un tās nedaudz atšķiras pēc strukturālajām un proteolītiskajām īpašībām. Himotripsīna aktīvā vieta satur katalītisko triādi un sastāv no histidīna (H57), asparagīnskābes (D102) un serīna (S195).
2. attēls: himotripsīns
Himotripsīna aktivatori ir cetiltrimetilamonija bromīds, dodeciltrimetilamonija bromīds, heksadeciltrimetilamonija bromīds un tetrabutilamonija bromīds. Himotripsīna inhibitori ir peptidilaldehīdi, borskābes un kumarīna atvasinājumi. Himotripsīnu komerciāli izmanto peptīdu sintēzē, peptīdu kartēšanā un peptīdu pirkstu nospiedumu noņemšanā.
Kādas ir līdzības starp tripsīnu un himotripsīnu?
- Abi fermenti ir serīna proteāzes.
- Abi fermenti sašķeļ peptīdu saites.
- Abi fermenti darbojas tievajās zarnās.
- Abi fermenti pastāv neaktīvā formā kā zimogēni.
- Abus fermentus veido katalītiskā triāde, kuras aktīvajā vietā ir histidīns, asparagīnskābe un serīns.
- Abi fermenti sākotnēji tika atklāti un iegūti no liellopiem.
- Pašlaik abu enzīmu ražošana tiek veikta, izmantojot rekombinantās DNS metodes.
- Abi fermenti iedarbojas uz optimālu bāzes pH.
- Abus fermentus in vitro izmanto dažādās nozarēs.
Kāda ir atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu?
Tripsīns pret himotripsīnu |
|
| Tripsīns ir proteīnu sagremojošs enzīms, kas sadalīs peptīdu saiti pie pamata aminoskābēm, piemēram, lizīna un arginīna. | Himotripsīns, kas ir arī proteīnu sagremojošs enzīms, sašķeļ peptīdu saiti pie aromātiskām aminoskābēm, piemēram, fenilalanīna, triptofāna un tirozīna. |
| Molekulmasa | |
| Tripsīna molekulmasa ir 23,3 kDa. | Himotripsīna molekulmasa ir 25,6 kDa. |
| Substrāti | |
| Sarežģītie proteīni tiek sagremoti aminoskābju monomēros un uzsūcas caur tievajām zarnām. | Aromātisko aminoskābju substrāti, piemēram, tirozīns, triptofāns un fenilalanīns, iedarbojas uz himotripsīnu. |
| Enzīma zimogēna forma | |
| Tripsinogēns ir neaktīvā tripsīna forma. | Himotripsinogēns ir neaktīvā himotripsīna forma. |
| Aktivatori | |
| Lantanīdi ir tripsīna aktivatori. | Cetiltrimetilamonija bromīds, dodeciltrimetilamonija bromīds, heksadeciltrimetilamonija bromīds un tetrabutilamonija bromīds ir himotripsīna aktivatori. |
|
Inhibitori |
|
| DFP, aprotinīns, Ag+, benzamidīns un EDTA ir tripsīna inhibitori. | Peptidilaldehīdi, borskābes un kumarīna atvasinājumi ir himotripsīna inhibitori. |
Kopsavilkums - tripsīns pret himotripsīnu
Peptidāzes vai proteolītiskie enzīmi šķeļ olb altumvielas, izmantojot peptīdu saites hidrolīzi. Tripsīns sašķeļ peptīdu saiti pie pamata aminoskābēm, savukārt himotripsīns sašķeļ peptīdu saiti pie aromātiskām aminoskābju atlikumiem. Abi fermenti ir serīna peptidāzes un darbojas tievajās zarnās bāziskā pH vidē. Pašlaik daudz pētījumu ir saistīts ar tripsīna un himotripsīna ražošanu, izmantojot rekombinantās DNS tehnoloģiju, izmantojot dažādas baktēriju un sēnīšu sugas, jo šiem fermentiem ir augsta rūpnieciskā vērtība. Šī ir atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu.
Lejupielādēt Tripsīna vs himotripsīna PDF versiju
Varat lejupielādēt šī raksta PDF versiju un izmantot to bezsaistē saskaņā ar atsauces piezīmi. Lūdzu, lejupielādējiet PDF versiju šeit Atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu
