Kināze pret fosfatāzi
Atšķirība starp kināzi un fosfatāzi izriet no tā, ka šie divi fermenti atbalsta divus pretējus procesus. Kināze un fosfatāze ir divi svarīgi fermenti, kas nodarbojas ar fosfātiem, kas atrodami bioloģiskajās sistēmās. Fermenti ir trīsdimensiju lodveida proteīni, kas darbojas kā bioloģiskie katalizatori daudzām bioķīmiskām reakcijām šūnās. Šīs spējas dēļ fermentu ienākšana tika uzskatīta par vienu no svarīgākajiem notikumiem dzīves evolūcijā. Fermenti palielina bioķīmisko reakciju ātrumu, noslogojot specifiskas ķīmiskās saites. Kināze un fosfatāze ir divi būtiski enzīmi, kas iesaistīti olb altumvielu fosforilācijā. Olb altumvielu fosforilēšana atvieglo proteīnu galvenās funkcijas, tostarp šūnu vielmaiņu, šūnu diferenciāciju, signālu pārraidi augšanas laikā, transkripciju, imūnreakciju utt. Olb altumvielu fosforilēšana ietver proteīna molekulu konformācijas izmaiņas, pievienojot fosfātu grupu no ATP molekulām, turpretim defosaforiju. ietver fosfātu grupu atdalīšanu no proteīna. Fosforilācijas un defosforilēšanas procesus katalizē attiecīgi kināzes un fosfatāzes enzīmi. Šajā rakstā tiks apspriesta atšķirība starp kināzi un fosfatāzi, izceļot svarīgos faktus par kināzi un fosfatāzi.
Kas ir kināze?
Kināzes ir enzīmu grupa, kas katalizē fosforilēšanās reakcijas, olb altumvielu molekulām pievienojot fosfātu grupas no ATP. Fosforilēšanas reakcija ir vienvirziena, jo notiek masveida enerģijas izdalīšanās, sadaloties fosfāta-fosfāta saitei ATP, lai iegūtu ADP. Ir daudz dažādu proteīnu kināžu veidu, un katra kināze ir atbildīga par noteikta proteīna vai proteīnu kopas fosforilēšanu. Tomēr, ņemot vērā aminoskābju struktūru kopumā, kināzes var pievienot fosfātu grupas trīs veidu aminoskābēm, kas sastāv no OH grupas kā daļu no to R grupas. Šīs trīs aminoskābes ir serīns, treonīns un tirozīns. Proteīna kināzes tiek iedalītas kategorijās, pamatojoties uz šiem trim aminoskābju substrātiem. Serīna/treonīna kināzes klase atgādina visvairāk citoplazmas proteīnus. Fosforilēšanas procesa laikā kināze var vai nu pastiprināt, vai samazināt proteīna aktivitāti. Tomēr aktivitāte ir atkarīga no fosforilēšanās vietas un fosforilējamā proteīna struktūras.
Pamata fosforilēšanas reakcija
Kas ir fosfatāze?
Fosforilācijas apgrieztā reakcija, defosforilāciju katalizē fosfatāzes enzīmi. Defosforilēšanas laikā fosfatāze atdala fosfātu grupas no olb altumvielu molekulām. Tādējādi proteīnu, ko aktivizē kināze, var deaktivizēt fosfatāze. Tomēr defosforilācijas reakcija nav atgriezeniska. Šūnās ir daudz dažādu fosfatāžu. Dažas fosfatāzes ir ļoti specifiskas un defosforilē vienu vai dažas olb altumvielas, savukārt citas noņem fosfātu no plašā olb altumvielu klāsta. Fosfāti ir hidrolāzes, jo tie izmanto ūdens molekulu defosforilēšanai. Pamatojoties uz substrāta specifiku, fosfatāzes var iedalīt piecās klasēs, proti; tirozīnam specifiskās fosfatāzes, serīna/treonīna specifiskās fosfatāzes, dubultspecifiskās fosfatāzes, histidīna fosfatāzes un lipīdu fosfatāzes.
Tirozīna defosforilēšanas mehānisms ar CDP
Kāda ir atšķirība starp kināzi un fosfatāzi?
• Kināzes enzīmi katalizē proteīnu fosforilēšanos, pievienojot fosfātu grupas no ATP molekulām. Fosfatāzes enzīmi katalizē defosforilēšanas reakcijas, no olb altumvielām atdalot fosfātu grupas.
• Kināze izmanto ATP, lai iegūtu fosfātu grupas, savukārt fosfatāze izmanto ūdens molekulas, lai noņemtu fosfātu grupas.
• Olb altumvielas, ko aktivizē kināze, var deaktivizēt fosfatāze.
