Atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu

Satura rādītājs:

Atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu
Atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu

Video: Atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu

Video: Atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu
Video: Cofactors | Coenzymes | Holoenzyme | Apoenzyme 2024, Jūlijs
Anonim

Galvenā atšķirība - holoenzīms pret apoenzīmu

Fermenti ir bioloģiski katalizatori, kas palielina ķīmisko reakciju ātrumu organismā. Tie ir proteīni, kas sastāv no aminoskābju sekvencēm. Fermenti tiek iesaistīti ķīmiskajās reakcijās, tos neizmantojot. Tie ir specifiski substrātiem un ķīmiskām reakcijām. Fermenta darbību atbalsta dažādas neolb altumvielas mazas molekulas. Tie ir pazīstami kā kofaktori. Tie palīdz fermentiem to katalītiskajā darbībā. Šie kofaktori var būt metāla joni vai koenzīmi; tās var būt arī neorganiskas vai organiskas molekulas. Daudziem fermentiem ir nepieciešams kofaktors, lai tie kļūtu aktīvi un uzsāktu katalītisko funkciju. Pamatojoties uz saistīšanos ar kofaktoru, fermentiem ir divas formas, ko sauc par apoenzīmu un holoenzīmu. Galvenā atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu ir tā, ka apoenzīms ir fermenta proteīna komponents, kas ir neaktīvs un nav saistīts ar kofaktoru, savukārt holoenzīms ir fermenta proteīna sastāvdaļa un saistītais kofaktors, kas rada enzīma aktīvo formu.

Kas ir holoenzīms?

Fermenti ir proteīni, kas katalizē bioķīmiskās reakcijas šūnās. Lielākajai daļai enzīmu ir nepieciešama neliela molekula, kas nav proteīna, lai uzsāktu katalītiskās funkcijas. Šīs molekulas ir pazīstamas kā kofaktori. Kofaktori galvenokārt ir neorganiskas vai organiskas molekulas. Kofaktori ir iedalīti divos galvenajos veidos, ko sauc par metāla joniem un koenzīmiem. Kofaktora saistīšanās ir būtiska fermenta aktivizēšanai un ķīmiskās reakcijas uzsākšanai. Kad fermenta proteīna sastāvdaļa ir saistīta ar kofaktoru, visa molekula ir pazīstama kā holoenzīms. Holoenzīms ir katalītiski aktīvs. Tādējādi tas aktīvi saistās ar substrātiem un palielina reakcijas ātrumu. Koenzīmi brīvi saistās ar fermentiem, savukārt protēžu grupas cieši saistās ar apoenzīmiem. Daži kofaktori saistās ar enzīma aktīvo vietu. Saistoties, tas maina fermenta konformāciju un uzlabo substrātu saistīšanos ar fermenta aktīvo vietu.

DNS polimerāze un RNS polimerāze ir divi holoenzīmi. DNS polimerāzei ir nepieciešami magnija joni, lai tie kļūtu aktīvi un uzsāktu DNS polimerizāciju. RNS polimerāzei ir nepieciešams sigmas faktors tās katalītiskajai funkcijai.

Kas ir apoenzīms?

Apoenzīms ir enzīms pirms saistīšanās ar kofaktoru. Citiem vārdiem sakot, apoenzīms ir fermenta proteīna daļa, kurai trūkst kofaktora. Apoenzīms ir katalītiski neaktīvs un nepilnīgs. Savienojoties ar koenzīmu, tas veido aktīvu enzīmu sistēmu un nosaka šīs sistēmas specifiku substrātam. Ir daudz kofaktoru, kas saistās ar apoenzīmiem, veidojot holoenzīmus. Parastie koenzīmi ir NAD+, FAD, koenzīms A, B vitamīni un C vitamīns. Parastie metālu joni, kas saistās ar apoenzīmiem, ir dzelzs, varš, kalcijs, cinks, magnijs utt. Kofaktori cieši vai brīvi saistās ar apoenzīmu, lai apoenzīmu pārvērstu holoenzīmā. Kad kofaktors ir noņemts no holoenzīma, tas atkal tiek pārveidots par apoenzīmu, kas ir neaktīvs un nepilnīgs.

Kofaktora klātbūtne apoenzīma aktīvajā vietā ir būtiska, jo tie nodrošina grupas vai vietas, kuru fermenta proteīna daļai nepiemīt, lai katalizētu reakciju.

Galvenā atšķirība - holoenzīms pret apoenzīmu
Galvenā atšķirība - holoenzīms pret apoenzīmu

Attēls 01: Apoenzīms un holoenzīms

Kāda ir atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu?

Holoenzīms pret apoenzīmu

Holoenzīms ir aktīvs enzīms, kas sastāv no apoenzīma, kas saistīts ar tā kofaktoru. Apoenzīms ir olb altumvielu sastāvdaļa, kurai trūkst tā kofaktora.
Kofaktors
Holoenzīms ir saistīts ar tā kofaktoru. Apoenzīms ir enzīma sastāvdaļa bez kofaktora.
Aktivitāte
Holoenzīms ir katalītiski aktīvs. Apoenzīms ir katalītiski neaktīvs.
Pilnīgums
Holoenzīms ir pabeigts un var ierosināt reakciju. Apoenzīms ir nepilnīgs un nevar ierosināt reakciju.
Piemēri
DNS polimerāze, RNS polimerāze ir holoenzīmu piemēri. Aspartāta transkarbamoilāze ir apoenzīma piemērs.

Kopsavilkums - holoenzīms pret apoenzīmu

Enzīmi ir šūnu bioloģiskie katalizatori. Tie samazina reakcijai nepieciešamo enerģiju. Fermenti palielina reakcijas ātrumu, aktīvi izraisot substrāta pārvēršanos produktos. Tie īpaši katalizē reakcijas, neiekļūstot reakcijās. Fermenti sastāv no olb altumvielu molekulām. Fermenta olb altumvielu daļa ir pazīstama kā apoenzīms. Lai apoenzīms kļūtu aktīvs, tas ir jāsaista ar mazām molekulām, kas nav olb altumvielas, ko sauc par kofaktoriem. Kad apoenzīms saistās ar kofaktoru, kompleksu sauc par holoenzīmu. Holoenzīms ir katalītiski aktīvs, lai uzsāktu ķīmisko reakciju. Substrāts saistās ar holoenzīmu, nevis ar apoenzīmu. Šī ir atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu.

Lejupielādēt PDF versiju Holoenzyme vs Apoenzyme

Varat lejupielādēt šī raksta PDF versiju un izmantot to bezsaistē, kā norādīts citēšanas piezīmēs. Lūdzu, lejupielādējiet PDF versiju šeit Atšķirība starp holoenzīmu un apoenzīmu.

Ieteicams: