Galvenā atšķirība starp aspartilcisteīna un serīna proteāzēm ir to funkcionālās grupas, kas darbojas kā katalītiskās atliekas. Funkcionālā grupa, kas darbojas kā aspartilproteāzes katalītiskie atlikumi, ir karbonskābes grupa, savukārt cisteīna proteāzē kā funkcionālā grupa pie katalītiskā atlikuma darbojas tiola vai sulfhidrilgrupa, bet serīna proteāzē darbojas hidroksilgrupa vai spirts. kā funkcionālā grupa pie katalītiskā atlikuma.
Proteāzes ir fermenti, kas katalizē proteolīzi, kas ir olb altumvielu sadalīšanās mazākos polipeptīdos vai aminoskābēs. Šis process notiek, hidrolīzes procesā sadalot peptīdu saites proteīnos. Proteāzes ir iesaistītas daudzās bioloģiskās funkcijās, piemēram, uzņemto olb altumvielu sagremošanā, olb altumvielu katabolismā un šūnu signalizācijā. Proteāzes ir sastopamas visos dzīvības veidos. Aspartils, cisteīns un serīns ir trīs svarīgas proteāzes, kurām ir galvenā loma dzīvos organismos.
Kas ir aspartilproteāzes?
Aspartilproteāzes ir proteīnu sadalīšanas enzīmu veids. To aktīvajā vietā ir divi ļoti konservēti aspartāti, un tie ir optimāli aktīvi pie skābā pH. Šīs proteāzes sašķeļ dipeptīdu saites, kurām ir hidrofobas atliekas, kā arī beta-metilēngrupa. Aspartilproteāzes katalītiskais mehānisms ir skābju-bāzes mehānisms. Tas ietver ūdens molekulas koordināciju ar diviem aspartāta atlikumiem. Viens aspartāts aktivizē ūdens molekulu, noņemot protonu. Tas ļauj ūdenim veikt nukleofīlo uzbrukumu substrāta karbonilogleklim. Rezultātā tas rada tetraedrisku oksianjonu starpproduktu, ko stabilizē ūdeņraža saites ar otro aspartāta atlikumu. Šī starpprodukta pārkārtošanās ir atbildīga par peptīda sadalīšanos divos peptīdu produktos.
Attēls 01: aspartilproteāze
Ir piecas asparagīnskābes proteāžu superģimenes: Clan AA, kas ir ģimene, Clan AC, kas ir signālpeptidāzes II saime, Clan AD, kas ir presenilīna ģimene, Clan AE, kas ir GPR endopeptidāzes saime, un Clan AF, kas ir Omptin ģimene.
Kas ir cisteīna proteāzes?
Cisteīna proteāzes ir hidrolāzes enzīmu grupa, kas noārda olb altumvielas. Tie parāda katalītisko mehānismu, kas ietver nukleofīlo cisteīna tiolu katalītiskā triādē vai diādē. Sākotnējais cisteīna proteāžu katalītiskā mehānisma posms ir deprotonācija. Tiola grupa tiek deprotonēta fermenta aktīvajā vietā ar blakus esošās aminoskābes palīdzību, piemēram, histidīnu, kam ir bāzes sānu ķēde. Nākamais solis ir cisteīna deprotonētā anjoniskā sēra nukleofīlais uzbrukums uz substrāta. Šeit substrāta fragments atbrīvojas ar amīnu, un histidīna atlikums proteāzē atjauno deprotonēto formu. Tā rezultātā veidojas substrāta tioestera starpprodukts, kas savieno jauno karboksigalu ar cisteīna tiolu. Tioestera saite hidrolizējas, veidojot karbonskābes daļu uz atlikušā substrāta fragmenta.
2. attēls: cisteīna proteāze
Cisteīna proteāzēm ir vairākas lomas fizioloģijā un attīstībā. Augos tiem ir svarīga loma uzglabāšanas olb altumvielu augšanā, attīstībā, uzkrāšanā un mobilizēšanā. Cilvēkiem tie ir svarīgi novecošanā un apoptozē, imūnās atbildes reakcijās, prohormonu apstrādē un ārpusšūnu matricas pārveidošanā konusa attīstībai.
Kas ir serīna proteāzes?
Serīna proteāzes ir arī proteolītisko enzīmu grupa, kas sašķeļ peptīdu saites proteīnos. Serīns kalpo kā nukleofīlā aminoskābe fermenta aktīvajā vietā. Tie ir sastopami gan eikariotos, gan prokariotos. Serīna proteāzes parasti iedala dažādās kategorijās pēc atšķirīgas struktūras, kas sastāv no diviem beta mucas domēniem, kas saplūst aktīvajā katalītiskajā vietā, kā arī pamatojoties uz to substrāta specifiku. Tie ir līdzīgi tripsīnam, himotripsīnam, trombīnam, elastāzei un subtilizīnam.
03. attēls: serīna proteāze
Tripsīnam līdzīgas proteāzes sašķeļ peptīdu saites pēc pozitīvi lādētas aminoskābes, piemēram, lizīna vai arginīna. Tie ir specifiski negatīvi lādētiem atlikumiem, piemēram, asparagīnskābei vai glutamīnskābei. Himotripsīnam līdzīgās proteāzes ir vairāk hidrofobiskas. To specifika ir saistīta ar lieliem hidrofobiem atlikumiem, piemēram, tirozīnu, triptofānu un fenilalanīnu. Trombīnam līdzīgās proteāzes ietver trombīnu, kas ir audus aktivējošs plazminogēns, un plazmīnu. Tie palīdz asins koagulācijā un gremošanu, kā arī neirodeģeneratīvo traucējumu patofizioloģijā. Elastāzei līdzīgās proteāzes dod priekšroku tādiem atlikumiem kā alanīns, glicīns un valīns. Subtilizīnam līdzīgās proteāzes ietver serīnu prokariotos. Tam ir kopīgs katalītiskais mehānisms, izmantojot katalītisko triādi, lai izveidotu nukleofilu serīnu. Serīna proteāzes aktivitātes regulēšanai nepieciešama sākotnējā proteāzes aktivācija un inhibitoru sekrēcija.
Kādas ir aspartilcisteīna un serīna proteāžu līdzības?
- Aspartil, cisteīna un serīna proteāzes katalizē proteīnu sadalīšanos, šķeļot peptīdu saites.
- Mehānismi ir līdzīgi, ja aktīvās vietas atliekas uzbrūk peptīdu saitēm, izraisot tās pārrāvumu.
- Visi satur nukleofilus.
- Tās visas ir olb altumvielas.
Kāda ir atšķirība starp aspartilcisteīnu un serīna proteāzēm?
Galvenā atšķirība starp aspartilcisteīna un serīna proteāzēm ir atkarīga no to funkcionālās grupas, kas darbojas kā katalītiskie atlikumi. Aspartilproteāzē karbonskābes grupa darbojas kā funkcionālā grupa, savukārt cisteīna proteāzē tiola vai sulfhidrilgrupa darbojas kā funkcionālā grupa, bet serīna proteāzē hidroksilgrupa vai spirts darbojas kā funkcionālā grupa.
Aspartilproteāzēm ir aspartāta aktīvā vieta, savukārt cisteīna proteāzēm ir cisteīna aktīvā vieta. Serīna proteāzes aktīvās vietas atlikums ir hidroksilgrupa. Tādējādi šī ir arī vēl viena atšķirība starp aspartilcisteīnu un serīna proteāzēm. Atšķirībā no serīna un cisteīna proteāzēm, aspartilproteāzes šķelšanās procesā neveido kovalentu starpproduktu. Tāpēc aspartilproteāzēm proteolīze notiek vienā solī.
Tālāk esošajā infografikā tabulas veidā ir parādītas atšķirības starp aspartilcisteīna un serīna proteāzēm, lai tos salīdzinātu.
Kopsavilkums - aspartilcisteīns pret serīna proteāzēm
Proteāzes ir fermenti, kas katalizē olb altumvielu sadalīšanos mazākos polipeptīdos vai aminoskābēs. Galvenā atšķirība starp aspartilcisteīna un serīna proteāzēm ir funkcionālā grupa, kas darbojas kā to katalītiskais atlikums. Karbonskābes grupa darbojas kā funkcionālā grupa aspartilproteāzē, savukārt tiola vai sulfhidrilgrupa darbojas kā funkcionālā grupa cisteīna proteāzē. Hidroksilgrupa vai spirts darbojas kā funkcionālā grupa serīna proteāzē.
