Hemoglobīns pret mioglobīnu
Mioglobīns un hemoglobīns ir hemoproteīni, kuriem ir spēja saistīt molekulāro skābekli. Šie ir pirmie proteīni, kuru trīsdimensiju struktūra ir atrisināta ar rentgena kristalogrāfiju. Olb altumvielas ir aminoskābju polimēri, kas savienoti ar peptīdu saitēm. Aminoskābes ir proteīnu celtniecības bloki. Pamatojoties uz to vispārējo formu, šīs olb altumvielas tiek iedalītas lodveida proteīnos. Globulārajiem proteīniem ir nedaudz sfēriskas vai elipsoidālas formas. Šo unikālo lodveida proteīnu dažādās īpašības palīdz organismam pārvietot skābekļa molekulas starp tām. Šo īpašo proteīnu aktīvā vieta sastāv no dzelzs (II) protoporfirīna IX, kas iekapsulēts ūdensizturīgā kabatā.
Mioglobīns
Mioglobīns rodas kā monomērs proteīns, kurā globīns ieskauj hēmu. Tas darbojas kā sekundārais skābekļa nesējs muskuļu audos. Kad muskuļu šūnas darbojas, tām ir nepieciešams liels skābekļa daudzums. Muskuļu šūnas izmanto šos proteīnus, lai paātrinātu skābekļa difūziju un uzņemtu skābekli intensīvas elpošanas laikā. Mioglobīna terciārā struktūra ir līdzīga tipiskai ūdenī šķīstoša lodīšu proteīna struktūrai.
Mioglobīna polipeptīdu ķēdei ir 8 atsevišķas labās rokas α-spirāles. Katra proteīna molekula satur vienu hēmu protezējošu grupu, un katrs hema atlikums satur vienu centrāli koordinēti saistītu dzelzs atomu. Skābeklis ir tieši saistīts ar hema protezēšanas grupas dzelzs atomu.
Hemoglobīns
Hemoglobīns rodas kā tetramērisks proteīns, kurā katra apakšvienība sastāv no globīna, kas ieskauj hēmu. Tas ir visas sistēmas skābekļa nesējs. Tas saistās ar skābekļa molekulām un pēc tam tiek transportēts pa asinīm ar sarkano asins šūnu palīdzību.
Mugurkaulniekiem skābeklis tiek izkliedēts caur plaušu audiem sarkanajās asins šūnās. Tā kā hemoglobīns ir tetramērs, tas var vienlaikus saistīt četras skābekļa molekulas. Saistītais skābeklis pēc tam tiek izplatīts pa visu ķermeni un tiek izvadīts no sarkanajām asins šūnām uz elpojošām šūnām. Pēc tam hemoglobīns uzņem oglekļa dioksīdu un atdod to atpakaļ plaušās. Tāpēc hemoglobīns kalpo, lai piegādātu skābekli, kas nepieciešams šūnu vielmaiņas procesam, un izvada rezultātā radušos atkritumu produktu, oglekļa dioksīdu.
Hemoglobīns sastāv no vairākām polipeptīdu ķēdēm. Cilvēka hemoglobīns sastāv no divām α (alfa) un divām β (beta) apakšvienībām. Katrā α-apakšvienībā ir 144 atlikumi, un katrā β-apakšvienībā ir 146 atlikumi. Gan α (alfa), gan β (beta) apakšvienību strukturālās īpašības ir līdzīgas mioglobīnam.
Hemoglobīns pret mioglobīnu
• Hemoglobīns transportē skābekli asinīs, bet mioglobīns transportē vai uzglabā skābekli muskuļos.
• Mioglobīns sastāv no vienas polipeptīdu ķēdes, un hemoglobīns sastāv no vairākām polipeptīdu ķēdēm.
• Atšķirībā no mioglobīna, hemoglobīna koncentrācija sarkanajās asins šūnās ir ļoti augsta.
• Sākumā mioglobīns ļoti viegli saista skābekļa molekulas un pēdējā laikā kļūst piesātināts. Šis saistīšanās process mioglobīnā ir ļoti straujš nekā hemoglobīnā. Hemoglobīns sākotnēji ar grūtībām saista skābekli.
• Mioglobīns rodas kā monomērs proteīns, bet hemoglobīns kā tetramērisks proteīns.
• Hemoglobīnā ir divu veidu polipeptīdu ķēdes (divas α-ķēdes un divas β-ķēdes).
• Mioglobīns var saistīt vienu skābekļa molekulu, tā saukto monomēru, savukārt hemoglobīns var saistīt četras skābekļa molekulas, tā saukto tetramēru.
• Mioglobīns ciešāk saista skābekli nekā hemoglobīns.
• Hemoglobīns var saistīt un izvadīt gan skābekli, gan oglekļa dioksīdu, atšķirībā no mioglobīna.
