Galvenā atšķirība - proteasoma pret proteāzi
Proteolīze ir olb altumvielu biomolekulu sadalīšanās process mazākos polipeptīdos vai atsevišķās aminoskābēs. Peptīdu saišu hidrolīzes nekatalizētās reakcijas ir ārkārtīgi lēnas. Un tas aizņem simtiem gadu, lai to pilnībā pabeigtu. Parasti šajās reakcijās iesaistītie fermenti ir divu veidu; Proteasomu kompleksi un proteāzes. Izņemot šīs molekulas, proteīna molekulu proteolīzi ietekmē arī zems pH, temperatūra un intramolekulārā gremošana. Proteolīze dzīvajos organismos var kalpot dažādiem mērķiem. Piemēram, gremošanas enzīmi sadala pārtiku atsevišķās aminoskābēs, kuras dzīvie organismi vēlāk izmanto kā enerģijas resursus. No otras puses, proteolīze ir ārkārtīgi svarīga jau sintezētas polipeptīdu ķēdes apstrādei, lai izveidotu aktīvo proteīna molekulu. Tas ir svarīgi arī dažos šūnu un fizioloģiskos procesos, piemēram, lai novērstu dažu nevēlamu proteīnu uzkrāšanos šūnā. Galvenā atšķirība starp proteasomu un proteāzi ir tāda, ka proteasoma ir iesaistīta proteīnu molekulu izvēršanā, savukārt proteāzes sadala olb altumvielas atsevišķās aminoskābēs.
Kas ir Proteasome?
Proteasomas ir cilindriski proteīni, kas satur četrus sakrautus septiņus membrānas gredzenus. Tie parasti atrodas citozolā. Divus ārējos gredzenus sauc par alfa apakšvienību, un tie ir neaktīvi. Divus iekšējos gredzenus sauc par beta apakšvienībām, un tie ir proteolītiski aktīvi. Proteasomas var atrast gan arheālās baktērijās, gan eikariotu organismos. Eikariotu 26S proteasoma satur vienu kodola daļiņu (20S), kas sastāv no septiņām alfa apakšvienībām un septiņām beta apakšvienībām. Tas satur arī regulējošo vāciņu (19S), kas sastāv no vismaz 17 apakšvienībām. 26S proteasoma ir iesaistīta ubikvitīna virzītā izvēršanā un proteolīzē eikariotu dzīvajā šūnā. Lai veiktu šo procesu, E1 enzīms vispirms aktivizē ubikvitīna molekulu un pēc tam pārnes to uz E2 enzīmu. Un visbeidzot šī ubikvitīna molekula pievienojas proteīna molekulas lizīna atlikumam, ko noārda E3 ligāzes enzīms. Vēlāk ubikvitīna molekula tiek virzīta uz iezīmētā proteīna atpazīšanu, ko noārda proteasoma.
Attēls 01: Proteasome
26S proteasoma sastāv no diviem 19S regulējošiem vāciņiem un vienas 20S kodola daļiņas. 19S vāciņš atpazīst un saistās ar visuresošiem proteīniem, kurus darbina ATP molekulas. Kad tas ir atpazīts, atzīmētajam proteīnam ir jābūt ubikvitinētam un jāatlokā, lai tas izietu cauri šaurajiem 19S kanāliem un iekļūtu cilindriskā proteasomu kompleksa 20S kodolā. Kompleksa 20S kodolā tas faktiski sasmalcina olb altumvielu molekulu mazākos polipeptīdos. Šis process, kas notiek proteasomu kompleksā, ir enerģijas zuduma darbība, jo to katalizē ATP molekulas.
Kas ir proteāzes?
Proteāzes sauc par peptidāzēm vai proteināzēm, kas piedalās proteolīzes procesā. Atšķirībā no proteasomu kompleksa, proteāzes sadala olb altumvielu molekulu atsevišķās aminoskābēs, tādējādi pabeidzot proteolīzes darbu. Proteāzes ir atrodamas dzīvniekos, augos, arhejās, baktērijās un vīrusos.
2. attēls: proteāze
Dažādas proteāžu klases var veikt vienu un to pašu funkciju ar dažādiem katalītiskajiem mehānismiem. Proteāzes ir iesaistītas olb altumvielu apstrādē, gremošanā, fotosintēzē, apoptozē, vīrusu patoģenēzē un citās svarīgās darbībās. Proteolīzes procesā tie pilnībā sadalās olb altumvielas pārvērš atsevišķās aminoskābēs. Izņemot gremošanas proteāzes, ir iesaistīta arī asins koagulācija, imūnsistēmas darbība, prohormonu nobriešana, kaulu veidošanās un to proteīnu pārstrāde, kas dzīvai šūnai vairs nav vajadzīgi.
Septiņi proteāžu veidi
Pamatojoties uz katalītisko domēnu, proteāzes ir septiņi veidi,
- Serīna proteāzes - izmanto serīna spirta grupu
- Cisteīna proteāzes - izmanto cikteīna tiola grupu
- Treonīna proteāzes - izmanto treonīna sekundāro spirtu
- Asparagīnskābes proteāze - izmanto aspartāta karboksilgrupu
- Glutamīnproteāzes - izmanto glutamāta karbonskābi
- Metalloproteāzes - parasti izmanto metālu “Zn”
- Asparagīna peptīdu liāzes - izmanto asparagīnus
Kādas ir proteasomas un proteāzes līdzības?
- Abas ir olb altumvielu biomolekulas.
- Abām ir katalītiskās un fermentatīvās spējas.
- Abas ir iesaistītas proteolīzes degradācijas ceļā.
- Abi katalizē no ATP atkarīgas enerģijas reakcijas.
- Abi sastopami gandrīz visos organismos (dzīvniekos, augos, baktērijās, arhejās un vīrusos).
Kāda ir atšķirība starp proteasomu un proteāzi?
Proteasome pret proteāzi |
|
| Proteasoma ir olb altumvielu kompleksi, kas proteolīzes ceļā noārda nevajadzīgas vai bojātas olb altumvielas. | Proteāze ir enzīms, kas noārda olb altumvielas un peptīdus. |
| Struktūra | |
| Proteasoma ir salīdzinoši lielāka molekula ar kodoldaļiņu un regulējošo vāciņu. | Proteāzes ir salīdzinoši mazākas ar katalītisko domēnu. |
| Funkcija | |
| Proteīna atlocīšana un sākotnējā šķelšanās ir proteasomu funkcijas. | Proteāžu galvenā funkcija ir pilnīga olb altumvielu molekulu sadalīšana atsevišķās aminoskābēs. |
| Ubikvitīna atkarība | |
| Proteasomas darbība ir atkarīga no ubikvitīna (uz ubikvitīna vērsta). | Proteāžu darbība nav atkarīga no ubikvitīna. |
| pH atkarība | |
| Proteasomas darbība nav atkarīga no pH. | Proteāzes aktivitāte ir ļoti atkarīga no pH. |
| Molekulārais svars | |
| Proteasomas ir lielas molekulmasas molekulas. | Proteāzēm ir salīdzinoši zemas molekulmasas molekulas. |
Kopsavilkums - proteasoma pret proteāzi
Proteolīze ir proteīna biomolekulas proteīna sadalīšanās process mazākos polipeptīdos vai atsevišķās aminoskābēs. Parasti šajās reakcijās iesaistītie fermenti ir divu veidu: 1. Proteasomu komplekss 2. Proteāzes. Izņemot šīs olb altumvielu molekulas, proteīna molekulu proteolīzi izraisa arī zemais pH, temperatūra un intramolekulārā gremošana. Proteasoma ir iesaistīta proteīna izvēršanā un sākotnējā šķelšanā. No otras puses, proteāzes veic pilnīgu olb altumvielu molekulas šķelšanos atsevišķās aminoskābēs. To var uzskatīt par atšķirību starp proteasomu un proteāzi.
Lejupielādēt PDF versiju Proteasome vs Protease
Varat lejupielādēt šī raksta PDF versiju un izmantot to bezsaistē saskaņā ar atsauces piezīmi. Lūdzu, lejupielādējiet PDF versiju šeit Atšķirība starp proteasomu un proteāzi
